载脂蛋白C是目前所知载脂蛋白中分子量最小的一类。50年代Shore等分别报道，VLDL中ApoA和B外，还有第三种载脂蛋白。Gustafson等人从VLDL中分离出一种含有少量磷脂的低分子量载脂蛋白，并命名为载脂蛋白C，此后又在HDL中发现有ApoC。1969年Brown等进一步确认ApoC有三种亚型，即ApoCⅠ、ApoCⅡ、ApoCⅢ。

　　ApoCⅠ由57个氨基酸残基组成的单一多肽链，其序列已测出，不含半胱氨酸、组氨酸和酪氨酸，分子量为6625D。人ApoCⅠ二级结构中有55%的α螺旋结构，极易与磷脂结合。它是LCAT的激活剂。

　　ApoCⅡ由79个氨基酸残基组成的单一多肽链，氨基酸顺序已测出，分子量为9110D，有两种多态型，等电点分别为4.86和4.69，均不含半胱氨酸和丝氨酸，其二级结构的α螺旋约占23%。ApoCⅡ可激活多种来源的脂蛋白脂肪酶(LPL)。其结构中第55～78位氨基酸残基是维持其对LPL激活作用的最短必需区域。羧基端43～50位氨基酸残基为α-螺旋结构的脂质结合。

　　ApoCⅢ由79个氨基酸残基组成单一多肽链，由于第74位苏氨酸残基所带唾液酸个数不同，又可分成ApoCⅢ0、CⅢ1、CⅢ2三个亚类，也是其多态性，等电点分别为5.02、4.82和4.62。Brewe等已测出ApoCⅢ氨基酸序列，分子量为8764D，其二级结构在不同状况下，α-螺旋约占22%～54%不等，ApoCⅢ的α-螺旋结构极易与磷脂结合。

　　ApoC族生理功能有：①同磷脂相互作用，维持脂蛋白结构，由于在溶液中呈特殊的立体双性离子，带负电荷的酸性氨基酸与带正电荷的磷脂基团作用，具有很强的磷脂结合活性。由于与磷脂交互作用，ApoC族的α-螺旋结构增加，而磷脂的单个酯酰链的运动则受到限制，从而影响磷脂从凝胶态到液晶态的转变，两者作用结果达到固系脂蛋白结构功能;②对酯酶的激活作用。有人认为HDL的磷脂流动性增加时，ApoCⅠ通过HDL脂层表面后促进LCAT的催化作用;③ApoCⅡ可以激活LPL，其激活机制可能是，LPL通常存在于外周循环与肝素样分子结合并附着于血管内皮上，当LPL接触CM或VLDL时，LPL便同脂蛋白颗粒表面的磷脂发生作用，进而结合于脂蛋白颗粒上，其内的ApoCⅡ与LPL发生作用，改变LPL的空间结构，进而催化水解甘油三酯。

　　ApoC主要由肝脏合成，小肠也合成少量。